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@PHDTHESIS{Gebauer:1046810,
      author       = {Gebauer, Jan},
      title        = {{F}lavin-abhängige {H}alogenasen zur {D}erivatisierung von
                      {N}aturstoffen},
      volume       = {50},
      school       = {Düsseldorf},
      type         = {Dissertation},
      address      = {Jülich},
      publisher    = {Forschungszentrum Jülich GmbH Zentralbibliothek, Verlag},
      reportid     = {FZJ-2025-03969},
      isbn         = {978-3-95806-850-6},
      series       = {Bioorganische Chemie an der Heinrich-Heine-Universität im
                      Forschungszentrum Jülich},
      pages        = {XXIV, 321},
      year         = {2025},
      note         = {Dissertation, Düsseldorf, 2025},
      abstract     = {Halogene finden sich in rund 8000 Naturstoffen und sind in
                      40 $\%$ der Synthesen von Arzneimitteln oder deren
                      Endprodukten vorhanden. Als Bestandteil von Wirkstoffen
                      inhibieren sie beispielsweise durch ihre Größe oder
                      Wechselwirkungen Enzymzentren oder blockieren die
                      Abbaupositionen des Wirkstoffs bei der Leberoxidation. Im
                      Vergleich zur chemischen Halogenierung bietet der
                      enzymatische Halogeneinbau einige Vorteile. So kann
                      einerseits durch die Verwendung von handelsüblichem
                      Kochsalz als Quelle für Chlorid-Ionen der energieintensive
                      Chloralkali-Prozess umgangen werden. Andererseits
                      ermöglicht die Biokatalyse bei der Umsetzung von Aromaten,
                      die häufig mehrere konkurrierende Reaktionspositionen
                      aufweisen, eine gezielte, regioselektive Halogenierung und
                      reduziert somit die Anzahl von Nebenprodukten.Diese Arbeit
                      legt den Fokus vorrangig auf die Gruppe der
                      Flavin-abhängigen Halogenasen (Fl-Hal) für die Chlorierung
                      von Pyrrol-Strukturen. Dafür wurden Flavinreduktasen zur
                      Bereitstellung von FADH2 sowie ein Cofaktor-Recycling-System
                      basierend auf der Glucose-Dehydrogenase (GDH) eingesetzt.
                      Schwerpunkt der Untersuchungen ist die Charakterisierung der
                      Halogenase PrnC aus der Pyrrolnitrin-Biosynthese. Außerdem
                      wurden das gesamte Biosynthese-Cluster von Pyrrolnitrin im
                      heterologen Stamm Pseudomonas putida KT2440 sowie die
                      Pyrrol-Halogenase PltA aus der Pyoluteorin-Biosynthese
                      untersucht, beide mit dem Ziel der Derivatisierung von
                      Prodigininen. Weiterhin wurden putative Halogenasen aus
                      Pseudoalteromonas sp. NC201 und Pseudoalteromonas
                      gelatinilytica NH153 anhand von BLAST-Daten identifiziert
                      und ausgewählt. Auf Grundlage der Ergebnisse zu PrnC und
                      der putativen Halogenase NH153 wurde das chimäre Enzym
                      NHprnC als Strategie zur Enzymoptimierung konzipiert.
                      Ergänzend wurden die in der Literatur beschriebenen
                      Halogenasen PrnA für Tryptophan und RadH für
                      Phenol-Strukturen bereitgestellt, um das Enzymportfolio zu
                      erweitern und alle drei Substratgruppen Pyrrole, Indoleund
                      Phenole vollständig abzudecken.},
      cin          = {IBOC},
      cid          = {I:(DE-Juel1)IBOC-20090406},
      pnm          = {2172 - Utilization of renewable carbon and energy sources
                      and engineering of ecosystem functions (POF4-217)},
      pid          = {G:(DE-HGF)POF4-2172},
      typ          = {PUB:(DE-HGF)3 / PUB:(DE-HGF)11},
      url          = {https://juser.fz-juelich.de/record/1046810},
}