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@TECHREPORT{Seifert:861382,
      author       = {Seifert, R. G.},
      title        = {{M}olekulare {D}eterminanten für {C}a$^{2+}$-{B}lockierung
                      und {C}a$^{2+}$-{P}ermeabilität in zyklisch
                      {N}ukleotid-gesteuerten {I}onenkanälen},
      volume       = {3362},
      number       = {Juel-3362},
      address      = {Jülich},
      publisher    = {Forschungszentrum Jülich GmbH Zentralbibliothek, Verlag},
      reportid     = {FZJ-2019-01860, Juel-3362},
      series       = {Berichte des Forschungszentrums Jülich},
      pages        = {VI, 87 p.},
      year         = {1997},
      abstract     = {Zyklisch Nukleotid-gesteuerte Ionenkanäle (eng-Kanäle)
                      sind Kationenkanäle, die in der Signaltransduktion
                      verschiedener sensorischer und nicht-sensorischer Zellen
                      eine bedeutende Rolle spielen. Sie leiten sowohl mono- als
                      auch divalente Kationen. Während divalente Kationen durch
                      den Kanal fließen, blockieren sie gleichzeitig spannungs-
                      und dosisabhängig den Strom monovalenter Kationen. Da
                      Ca$^{2+}$ für die Signaltransduktion und Adaptation von
                      Zellen sehr wichtig ist, sollte die Wechselwirkung von
                      cng-Kanälen mit Ca$^{2+}$-Ionen genauer untersucht werden.
                      Es wurden $\alpha$-Untereinheiten von verschiedenen
                      cng-Kanälen heterologexprimiert und in der outside-out
                      Konfiguration elektrophysiologisch untersucht. Obwohl ihre
                      Aminosäuresequenzen im Porenbereich sehr ähnlich sind,
                      unterscheiden sich die untersuchten $\alpha$-Untereinheiten
                      deutlich in ihrer Ca$^{2+}$-Blockierbarkeit. Die
                      Sehstäbchenkanäle werden arn stärksten durch
                      extrazelluläres Ca$^{2+}$ blockiert, danach folgen die
                      Kanäle der Sehzapfengruppe und anschließend die Kanäle
                      aus dem olfaktorischen Epithel. Aus dem Verlauf der
                      Spannungsabhängigkeit dieser Blockierung kann geschlossen
                      werden, daß die $\alpha$-Untereinheiten aus Sehstäbchen
                      viel weniger Ca$^{2+}$ transportieren als die entsprechenden
                      $\alpha$-Untereinheiten aus Zapfen und aus OSN. Der
                      $\textit{Drosophila}$-Kanal zeigt bei negativen Spannungen
                      die geringste Blockierbarkeit durch Ca$^{2+}$ und trägt den
                      größten Ca$^{2+}$-Strom. Die Spannungsabhängigkeit der
                      Ca$^{2+}$-Blockierung verschiedener Kanäle konnte durch ein
                      einfaches kinetisches Modell beschrieben werden, das die
                      Interpretation der unterschiedlichen Leitfähigkeiten
                      unterstützt. Um die Proteinbereiche in den cng-Kanälen zu
                      identifizieren, die die Ca$^{2+}$-Wechselwirkung
                      beeinflussen, wurden in verschiedene $\alpha$-Untereinheiten
                      Mutationen eingeführt und die Eigenschaften der Mutanten
                      untersucht. Die Ergebnisse zeigen, daß Unterschiede in der
                      Aminosäuresequenz im unmittelbaren Porenbereich nicht für
                      die unterschiedliche Blockierbarkeit der
                      $\alpha$-Untereinheiten verantwortlich sind. Der Bereich,
                      der die transmembranalen Segmente S$_{5}$ und S$_{6}$ und
                      die dazwischenliegende Pore einschließt (S$_{5}$-P-S$_{6}$)
                      wurde in einem Chimärenprojekt als allein bestimmend für
                      die charakteristische Wechselwirkung von Ca$^{2+}$ mit der
                      cng-Kanalpore identifiziert. Innerhalb dieses Bereiches
                      bewirken viele der untersuchten Aminosäureaustausche
                      jeweils kleine Veränderungen in der Blockierbarkeit. Es
                      konnte gezeigt werden, daß der Bereich S$_{5}$-P-S$_{6}$
                      das Protonierungsmuster und möglicherweise auch die
                      Koordinationsgeometrie der Ca$^{2+}$-Bindestelle in der
                      Porebeeinflußt. Die Eigenschaften homooligomerer
                      cng-Kanäle und spannungsgesteuerter Ca$^{2+}$-Kanäle
                      weisen viele Übereinstimmungen hinsichtlich der Wechsel
                      wirkungen mit Ca$^{2+}$ auf. Ein Modell für
                      Ca$^{2+}$-Kanäle, nach dem im Porenbereich gleichzeitig
                      mehrere Ca$^{2+}$-Ionen binden können, wurde auf
                      cng-Kanäle angewendet. Dieses Modell erklärt die
                      Wechselwirkungen von Ca$^{2+}$ mit cng-Kanälen und
                      beschreibt deren Permeationseigenschaften. Im Gegensatz zu
                      Ca$^{2+}$-Kanälen und $\alpha$-homooligomeren cng-Kanälen
                      werden heterooligomere Kanäle aus $\alpha$- und
                      $\beta$-Untereinheiten weniger stark von Ca$^{2+}$ Ionen
                      blockiert und leiten deshalb größere Na$^{+}$-Ströme.
                      cng-Kanäle $\textit{in situ}$ können deshalb, in
                      Abhängigkeit von ihrer Zusammensetzung, einerseits der
                      elektrischen Erregbarkeit, andererseits als
                      Ca$^{2+}$-Einstromquelle dienen.},
      cin          = {PRE-2000},
      cid          = {I:(DE-Juel1)PRE2000-20140101},
      pnm          = {899 - ohne Topic (POF3-899)},
      pid          = {G:(DE-HGF)POF3-899},
      typ          = {PUB:(DE-HGF)3 / PUB:(DE-HGF)29},
      url          = {https://juser.fz-juelich.de/record/861382},
}