| Home > Authorities > Grants > Record #920420 > print |
| 001 | 920420 | ||
| 005 | 20250117222507.0 | ||
| 024 | 7 | _ | |a G:(GEPRIS)289532423 |d 289532423 |
| 035 | _ | _ | |a G:(GEPRIS)289532423 |
| 040 | _ | _ | |a GEPRIS |c http://gepris.its.kfa-juelich.de |
| 150 | _ | _ | |a Modulierung des funktionellen Zustandes von Membranproteinen durch dynamische Assoziation und Dissoziation (A03) |y 2016 - 2024 |
| 371 | _ | _ | |a Professor Dr. Holger Gohlke |
| 450 | _ | _ | |a SFB 1208 A03 |w d |y 2016 - 2024 |
| 510 | 1 | _ | |a Deutsche Forschungsgemeinschaft |0 I:(DE-588b)2007744-0 |b DFG |
| 550 | _ | _ | |0 G:(GEPRIS)267205415 |a SFB 1208: Identität und Dynamik von Membransystemen - von Molekülen bis zu zellulären Funktionen |w t |
| 680 | _ | _ | |a Wir wollen anhand zweier Systeme untersuchen, wie dynamische Assoziation und Dissoziation den funktionellen Zustand von Membranproteinen moduliert: I) molekularen Komponenten von zentraler Bedeutung für Ethylensignaling in Pflanzen und II) PlaF, einer neuen Phospholipase B aus P. aeruginosa. Durch molekulare Simulationen und Modellierung in enger Verzahnung mit Experimenten wollen wir Strukturmodelle von Rezeptor/Chaperon-Komplexen erstellen, um den Mechanismus der Kupferübertragung auf ETR1 zu untersuchen, sowie die Strukturdynamik von apo und Ethylen-gebundenem ETR1 als auch molekulare Mechanismen der PlaF-Hemmung durch Fettsäuren bzw. PlaF/Protein-Wechselwirkungen untersuchen. |
| 909 | C | O | |o oai:juser.fz-juelich.de:920420 |p authority:GRANT |p authority |
| 980 | _ | _ | |a G |
| 980 | _ | _ | |a AUTHORITY |
| Library | Collection | CLSMajor | CLSMinor | Language | Author |
|---|